СТРУКТУРНА ОРГАНІЗАЦІЯ КОЛАГЕНВМІСНОЇ СПОЛУЧНОЇ ТКАНИНИ ЯК ПРЕДИКТОР МЕТАСТАТИЧНОЇ ПРОГРЕСІЇ РАКУ ПЕРЕДМІХУРОВОЇ ЗАЛОЗИ


Л.А. Налєскіна, Н.Ю. Лук’янова, Т.В. Задворний, Л.М. Кунська, О.М. Мушій, В.Ф. Чехун
Інститут експериментальної патології, онкології і радіобіології ім. Р.Є. Кавецького НАН України, Київ, Україна

DOI: https://doi.org/10.15407/oncology.2023.01.055

 

Мета: визначити на світлооптичному рівні роль фібрилярної організації колагенвмісного сполучнотканинного компоненту у метастатичній прог­ ресії раку передміхурової залози (РПЗ). Об’єкт і методи: морфологічне дослідження базується на аналізі гістологічного матеріалу первинних пухлинних осередків 55 хворих на РПЗ без пухлинної прогресії у після­ операційному періоді та метастазами у кістки. Ступінь злоякісності новоутворень становив 6–9 балів за шкалою Глісона. Особливості архі­ тектоніки колагенвмісної сполучної тканини у пухлинах визначали на підставі результатів забарвлення гістологічних препаратів за методом Ван­Гізона. Результати: встановлено, що у пухлинах хворих на РПЗ відбувається ремоделювання колагенвмісного стромального компоненту, розташованого як навколо залозистих структур (збільшення відсотку розтягнутих та вирівняних колагенових волокон у порівнянні з вигну­ тими), так і власне у самій стромі. Проявом чого є: збільшення загальної маси волокнистих структур, зростання ширини колагенових фібрил, їх компактизація щодо щільності розташування, виражені ознаки десмоплазії, вирівнювання та подовження. Зазначені особливості узгоджуються із ступенем злоякісності новоутворень за шкалою Глісона і асоціюються із перебігом пухлинного процесу у післяопераційний період, а саме — з виникненням метастазів. Висновки: десмопластично змінений колагенвмісний сполучнотканинний компонент РПЗ створює сприятливі умови для безперешкодної міграції та реалізації інвазивного потенціалу пухлинних клітин, зокрема для тих, які експресують білки ремоделювання кісткової тканини.

Ключові слова: рак перед­ міхурової залози, архітекто­ ніка колагенвмісної сполучної тканини, строма пухлини, метастази у кісткову тканину.

 

Посилання

  1. Pavlova IP, Nair SS, Lundon D, et al. Multiphoton micros- copy for identifying collagen signatures associated with bio- chemical recurrence in prostate cancer patients. J Pers Med 2021; 11 (11): 106 https://doi.org/10.3390/jpm11111061.
  2. Zundera SM, Gelderblom H, Tollenaara RA, Mesker WE. The significance of stromal collagen organization in cancer tissue: An in-depth discussion of Crit Rev On- col Hematol 2020; 151: 102907 https://doi.org/10.1016/j. critrevonc.2020.102907.
  3. Necula L, Matei L, Dragu D, et al. Collagen family as pro- mising biomarkers and therapeutic targets in canc Int J Mol Sci 2022; 23: 12415. https://doi.org/10.3390/ijms 232012415.
  4. Guillaumin J-B, Djerroudi L, Aubry J-F, et al. Proof of concept of 3-D backscatter tensor imaging tomography for non-invasive assessment of human breast cancer col- lagen Ultrasound Med Biol 2022; 48 (9): 1867–78.
  5. Xi G, Qiu L, Xu S, et al. Computer-assisted quantifi ation of tumor-associated collagen signatures to improve the prognosis prediction of breast BMC Med 2021; 19 (1): 273. doi: 10.1186/s12916-021-02146-7.
  6. Angel PA, Zambrzycki Predictive value of collagen in cancer. Adv Cancer Res 2022; 154: 15–45. doi: 10.1016/ bs.acr.2022.02.004.
  7. Zhang J, Liu J, Zhang H, et al. The role of network-forming collagens in cancer Int J cancer 2022, 151 (15): 833–42. https://doi.org/10.1002/ij  4004.
  8. Rømer AM, Thorseth ML, Hargbøl Immune modulatory properties of collagen in cancer. Front Immunol 2021; 12: 791453. doi: 10.3389/fi 1.791453.
  9. Song K, Yu Z, Zu X, et a Collagen remodeling along cancer progression providing a novel opportunity for cancer diag- nosis and treatment. Int J Mol Sci 2022; 23 (18): 10509. https://doi.org/10.3390/ij  31810509.
  10. Fang M, Yuan J, Peng Ch, Li Yu. Collagen as a double- edged sword in tumor Tumor Biol 2014; 35 (4): 2871–82. doi: 10.1007/s13277-013-1511-7
  11. Angel PM, Spruill L, Jefferson M, et al. Zonal regulation of collagen-type proteins and posttranslational modifi ations in prostatic benign and cancer tissues by imaging mass spectrometr The prostate 2020; 80 (13): 1071–86. https:// doi.org/10.1002/pros.24031.
  12. Bodelon C, Mullooly M, Pfeiff RM, et al. Mammary col- lagen architecture and its association with mammographic density and lesion severity among women undergoing im- age-guided breast biopsy. Breast Cancer Res 2021; 23: 105. doi: 11186/s13058-021-01482-z.
  1. Provenzano PP, Eliceiri KW, Campbell JM, et Collagen reorganization at the tumor-stromal interface facilitates lo- cal invasion. BMC Med 2006; 4 (1): 38. doi: 10.1186/1741- 7015-4-38.
  2. Xi G, Guo W, Kang D, et Large-scale tumor-associated collagen signatures identify high-risk breast cancer pa- tients. Theranostics 2021; 11 (7): 3229–43. doi: 10.7150/ thno.55921
  3. Gleason DF, Mellinger GT. Classification of prostatic carci- Cancer Chemother Rep 1966; 50 (3): 125–8.
  4. Epstein JI, Egevad L, Amin MB, et al. The 2014 Interna- tional Society of Urological Pathology (ISUP) Consensus Conference on Gleason Grading of prostatic carcinoma: definition of grading patterns and proposal for a new grading Am J Surg Pathol 2016; 40 (2): 244–52. doi: 10. 1097/PAS.0000000000000530.
  5. Shah Current perspectives on the Gleason grading of prostate cancer. Arch Pathol Lab Med 2009; 133 (11): 1810–6. doi: 10.5858/133.11.1810.
  6. Garcia AM, Magalhaes FL, Soares JS, et al. Second har- monic generation imaging of the collagen architecture in prostate cancer tissue. Biomed Phys Eng 2018; 4 (2): doi  10.1088/2057-1976/aaa379.
  7. Yavuz BG, Pestana RC, Abugabal YI, et al. Origin and role of hepatic myofi oblasts in hepatocellular carcinoma On- cotarget 2020; 11: 1186–201. https://dorg/10.18632/ oncotarget.27532.
  8. Badaoui M, Mimsy-Julienne C, Saby Ch, et al. Collagen type 1 promotes survival of human breast cancer cells by overexpressing Kv11 potassium and Orai1 calcium chan- nels through DDR1-dependent pathway. Oncotarget 2018; 9 (37): 24653–71. doi: 10.18632/oncotarget.19065.
  9. Zainab H, Sultana A, Stromal desmoplasia as a possible prognostic indicator in different grades of oral squamous cell carcinoma. J Oral Maxillofac Pathol 2019; 23 (3): 338–43. doi: 10.4103/jomfp.JOMFP_136_19.
  10. Taufalele PV, VanderBurgh JA, Muñoz A, et al. Fiber align- ment drives changes in architectural and mechanical features in collagen matrices. PLOS 2019; https://doi.org/10.1371/ jopone.0216537.
  11. Gole L, Yeong J, Lim JChT, Ong KH, et al. Quantitative stain-free imaging and digital profi of collagen struc- ture reveal diverse survival of triple negative breast cancer Breast Cancer Research 2020; 22 (1): 42. doi: 10.1186/s13058-020-01282-x.
  12. Ouellette JN, Drifka CR, Pointer KB, et al. Navigating the collagen jungle: the biomedical potential of fi er organi- zation in cancer. Bioengineering (Basel) 2021; 8 (2): 17. doi:  10.3390/bioengineering8020017.

Без коментарів » Додати коментар